日本大阪-阿尔茨海默氏病是全球痴呆症的主要原因，也是残疾的主要原因。现在，大阪大学和北海道大学的研究人员表明，即使在纳米级低盐浓度下，盐晶体也会发生反复的沉淀-溶解事件，并且它可以加速与其发病机制有关的神经毒性淀粉样β肽的聚集。

人脑包含约860亿个神经元，大致相当于大型自卸卡车中的沙粒数量。这些神经元将电化学信息作为大脑，肌肉和器官之间的信号进行处理，以协调从生存到自我意识的生命交响曲。阿尔茨海默氏病破坏了这种复杂的神经元网络，导致功能障碍和细胞死亡。尚无法治愈的可用治疗是对症，支持或姑息治疗。在了解其发病机理方面的突破可能会为药物治疗，诊断和预防开辟前景。

淀粉样蛋白在阿尔茨海默氏病中的作用早已被认识。淀粉样蛋白β肽衍生自淀粉样蛋白前体蛋白，它们自组装成大小范围，从低分子量聚集体和较大的寡聚物到淀粉样蛋白原纤维。已知这些最后一种具有神经毒性，但最近的研究表明，低聚的无序聚集体也具有毒性，甚至比原纤维还具有毒性。

该研究的主要作者中岛吉太郎解释说：“原纤维聚集始于成核，然后是延伸阶段。”“到目前为止，由于其形态学变异性，成核的时间框架和缺乏合适的荧光分析方法，很难研究寡聚体演化的早期阶段。”

研究人员使用液态透射电子显微镜分析了蛋白质分子的聚集，获得了时间分辨的纳米级图像和电子衍射图。“值得注意的是，由于局部密度波动，我们发现盐晶体甚至可以在低于其溶解度的浓度下沉淀出来，并且其迅速溶解会加速淀粉样β肽的聚集反应，”通讯作者Hirotsugu Ogi教授说。“这种临时盐晶体的形成提供了一种机制，使蛋白质粘附到晶体表面;当其溶解时，界面收缩，使蛋白质在消失点处凝结。这种现象类似于超声空化气泡的聚集加速。蛋白质在膨胀阶段附着在气泡表面上，并且由于超声波在其中心处的正压而导致随后的气泡破裂而高度浓缩。这是人为的催化作用。因此，在类似自催化的纳米聚集机制中，盐的溶解会加速聚集反应，并且聚集体本身可以促进盐的成核。”

Ogi解释了其结果的含义：“淀粉样β肽的聚集缓慢，这一直是药物研究的障碍。建立有效的加速方法将有助于阐明其从单体到原纤维的结构演变。这一知识是理解的关键阿尔茨海默氏病的发病机理。”