寻找细菌防御找到抵抗抗生素耐药性的新方法

布里斯托大学领导的研究已经开始解除抗生素耐药性的重要机制，并提出了防止这种耐药性的方法。抗生素耐药性是细菌抵抗抗生素攻击的能力，这些耐药机制在细菌中的传播是一个全球性的公共卫生问题。由一系列细菌蛋白维罗纳亚胺培南酶(VIM)-内酰胺酶引起的耐药形式具有急性临床关注，因为它可以使占全球抗菌药物市场一半以上的抗生素(青霉素和相关药物)失活。

布里斯托尔大学领导的研究小组发现了VIM蛋白的近原子结构细节。这项研究今天[11月15日，星期四]发表在FEBS。布里斯托尔大学细胞和分子医学院的微生物学讲师吉姆斯潘塞博士领导了这项研究，他说：“我们的工作解释了耐药基因家族的产物是如何识别青霉素抗生素的，并提出了在未来的治疗中阻止这种耐药性的方法。”

VIM蛋白通过结合细菌，然后使其失活，从而防止细菌攻击目标细菌，从而保护细菌免受临床上重要的一组抗生素-内酰胺类的影响。为了防止VIM蛋白介导的耐药性，该团队专注于确定VIM蛋白如何与抗生素结合。

斯潘塞博士补充说，“我们正试图了解VIM如何识别其目标抗生素。”为了了解抗生素结合，研究人员需要在原子水平上检查VIM蛋白。蛋白质的原子排列可以通过在感兴趣的蛋白质上发射X射线并观察X射线散射来确定。必要的高强度X射线是在一种叫做同步加速器的粒子加速器中产生的。研究小组使用了钻石光源，这是英国牛津郡哈威尔科学创新园的国家同步加速器科学设施。此前已经在VIM蛋白的两个特定区域发现了令人惊讶的突变，这使得很难解释不同的VIM家族成员如何结合抗生素。该团队对解释这一现象特别感兴趣。通过收集VIM蛋白家族成员在近原子水平的晶体学数据，研究人员可以确定抗生素结合机制的关键成分。与VIM蛋白家族的其他成员相比，这是VIM家族的共同特征。

斯潘塞博士解释说，“Vim-内酰胺酶是一个酶家族，它们在负责抗生素结合的区域互不相同。我们的工作解释了抗生素如何结合不同类型的Vim-内酰胺酶，尽管存在这些变化。”通过Vim-内酰胺酶结合抗生素的机制的知识将使研究人员能够在旨在防止其活性的分子中复制这些相互作用，从而逆转抗生素耐药性。"

研究小组现在正在使用他们收集的信息来设计与VIM蛋白结合的分子。

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