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科学家模拟古细菌病毒的蛋白质行为来破解蛋白质折叠之谜

导读 远东联邦大学太平洋量子中心(FEFU)的科学家报告说,活结结构AFV3-109蛋白会根据温度折叠和展开。该蛋白质是古细菌中最典型的蛋白质,是最古

远东联邦大学太平洋量子中心(FEFU)的科学家报告说,活结结构AFV3-109蛋白会根据温度折叠和展开。该蛋白质是古细菌中最典型的蛋白质,是最古老的单细胞生物病毒,可以在水下火山源的极端条件下生存。该研究发表在《PLOS ONE》中。

FEFU科学家使用数值方法并应用了蛋白质研究所独有的量子场论,对具有活结的AFV3-109蛋白质的折叠拓扑结构(方案)进行了研究。这项研究取得了一些意想不到的有趣结果。

首先,结果表明AFV3-109蛋白的滑动结经历了一个中间结,该中间结具有更为复杂的三叶形结(在数学上是最简单的平凡结)的拓扑结构。

第二,在活结折叠完成之前,先进行几乎实际上正确折叠的AFV3-109结构的溶胀,使蛋白质的自由端可以进入结环。

第三,正确的蛋白质结构形成分为多个阶段。刚开始时,形成固体二级结构,即线和螺旋,然后将它们折叠成规则的结。

“蛋白质的打结结构使蛋白质更加耐用,并使病毒与古细菌一起经受高温。另一方面,打结的存在使蛋白质的折叠过程变得微不足道,因为蛋白质无法折叠成正确的三折叠结构。只是通过蛋白质骨架各个部分的简单随机运动就能获得三维结构。以前通过分子动力学方法进行的许多研究表明,这种结形成的可能性很小,但是在自然界中,这种蛋白质总是形成活结,”太平洋量子中心负责人Alexander Molochkov博士。

对于将自身打结的长AFV3-109蛋白分子,整个分子的协调集体行为是必要的。这种行为将蛋白质变成研究折叠的复杂拓扑结构形成机理的基本模型。通过机器学习方法预测蛋白质结构的最新显着进展仍未揭示该结构形成的本质。

Alexander Molochkov说:“在我们的工作中,我们研究了控制蛋白质分子行为的对称定律。我们设法发现,局部和手性对称性质完全决定了这些复杂的过程以及蛋白质的非平凡形式。” 。“这进一步证实了蛋白质的每个部分对于整个分子的正常运转至关重要。这也意味着,场论对于建模构成整个生命基础的蛋白质的行为至关重要。”

根据经典场论,可以将每个原子的运动视为具有一定数量的公共坐标(例如扭结或孤子)的集体自由度的一部分。这种孤子的一个例子是具有破坏力的海啸波。

其中,蛋白质的行为类似于海啸。去除蛋白质片段会导致整个分子停止正常工作。科学家的任务是检测要停用的区域。这可能是理解蛋白质行为异常引发的许多疾病的本质的关键,这些疾病包括癌症,2型糖尿病,传染性痴呆综合症(其中称为ions病毒的蛋白质会导致痴呆)和包膜病毒,包括新型,埃博拉病毒和HIV。

以前,FEFU研究人员对FBP28蛋白的WW域行为进行了建模,发现了单个氨基酸的替换如何导致蛋白整个结构的重排以及分子中某些位置特定氨基酸变化的后果。链。

FEFU的科学家首次运用场论研究蛋白质来预测环境温度和肌红蛋白结构的酸度依赖性变化。该论文解释了当肌红蛋白某个位置的酸度改变时,氧分子的释放。

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