新的异构体分离方法给蛋白质氧化研究带来了福音

它是由蛋白质中的氨基酸长链组成的，大多数蛋白质含有一个或多个含硫氨基酸蛋氨酸。甲硫氨酸中硫原子的氧化是一种重要的生物分子反应，根据环境和所涉及的蛋白质，它可能具有广泛的生物学后果。

有趣的是，蛋氨酸的硫氧化可以产生两种不同形式的氧化分子(蛋氨酸亚砜)，只是分子的三维空间排列不同。这两种形式被称为立体异构体(或者更准确地说，非对映异构体，即非镜像立体异构体)。研究硫氧化生物效应的研究人员希望分离这两种立体异构体，但很难做到。

现在，加州大学圣克鲁斯分校的化学家报告了一种分离蛋氨酸亚砜非对映体的新方法，这为研究其在生物过程中的作用提供了新的机会。在4月6日发表于《化学》(欧洲杂志)的一篇论文中，他们报告说，他们获得了两种纯度均超过99%的立体异构体。

加州大学圣克鲁斯分校化学和生物化学助理教授Jevgenij Raskatov是第一作者，他说，“蛋氨酸氧化领域因缺乏可靠的途径获得这些试剂而受到阻碍，我们认为这将是一个巨大的推动力。”

拉斯卡托夫的实验室与加州理工学院的研究人员合作，并在论文封面上发表了这篇论文。拉斯卡托夫说，他已经从该领域的其他研究人员那里听说了对这种新方法的兴趣。

拉斯卡托夫的小组使用了一种叫做超临界流体色谱的先进色谱技术来纯化蛋氨酸亚砜的立体异构体。超临界流体兼具液体和气体的特性，在色谱分析中非常有用。还通过X-射线晶体学分析了纯化的立体异构体的结构，并且证实了其优异的立体化学稳定性。

除了拉斯卡托夫，这篇论文的合著者还包括加州理工学院的斯科特维吉尔和劳伦斯亨林以及加州大学圣克鲁斯分校的肖-李威、卡陈、阿里尔库恩和亚历杭德罗福利。

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