从零开始设计和构建自组装蛋白丝

科学家首次从零开始创造了自组装蛋白质丝。

它们由相同的蛋白质亚单位组成，它们自发地结合在一起形成一个长的螺旋状线性结构。

在自然界中，蛋白质丝是活细胞和许多身体组织的一些结构和运动部分的基本组成部分。

这些包括细胞骨架、细胞形成细胞、协调细胞分裂的细胞微管，以及我们体内最常见的蛋白质、胶原蛋白，它们为我们的软骨、皮肤和其他组织提供强度和灵活性。

大卫贝克说：“能够从零开始创造蛋白质细丝——或者从零开始——将有助于我们更好地理解天然蛋白质细丝的结构和力学，也将使我们能够创造出与自然界中发现的材料完全不同的全新材料。”华盛顿大学医学院的生物化学教授，威斯康星大学蛋白质设计研究所的主任，负责这个项目。他也是霍华德休斯医学研究所的研究员，

贝克说，这些材料可能包括等于或超过蜘蛛丝强度的人造纤维，它们的重量比钢还要强。他还提到了纳米级电路的可能性。

为了设计细丝，研究人员使用了贝克实验室开发的名为Rosetta的计算机程序，该程序可以从氨基酸序列中预测蛋白质的形状。

为了正常发挥功能，蛋白质必须折叠成精确的形状。这种折叠是由氨基酸的性质、它们如何相互作用以及周围的流体环境驱动的。吸引力和排斥力驱使蛋白质保持最低能级的形状。

Rosetta可以通过计算哪种形状可以平衡这些吸引力和排斥力以产生最低的总能量水平，来高精度地预测蛋白质在自然界中的形状。

研究人员使用Rosetta设计了一种小蛋白质。这种蛋白质的表面有氨基酸，可以将它们相互锁定。这使得它们可以通过在蜿蜒的楼梯上排列相似的台阶来组装成螺旋形。为了稳定螺旋，设计的蛋白质与它上面和下面的其他拷贝结合，因为螺旋是缠绕在层上的。

郝振博士说：“我们终于可以设计出一种蛋白质，它可以像乐高积木一样拼在一起。”威斯康星大学分子工程和科学研究所候选人。他和华盛顿大学医学院生物化学代理讲师Jorge Fallas是一篇描述这种方法的论文的主要作者。

这篇文章将于2018年11月8日上周四发表在网络杂志《科学》上。

法拉斯说，设计的蛋白质相对较小。它们仅由大约180至200个氨基酸组成，长度仅约1纳米，但它们组装成长度超过10，000纳米的稳定细丝。纳米是十亿分之一米，或者大约10个氢原子并排排列的宽度。

研究人员还表明，通过修改溶液中设计蛋白的浓度，并添加抑制设计结合能力的瓶盖，可以驱动细丝生长或分解。

“对细丝形成能力进行编程的能力将使我们深入了解细丝组装和拆卸的本质，”贝克说。“这些蛋白质的稳定性表明，它们可以作为容易修改的支架，用于从新的诊断测试到纳米电子学的各种应用。”

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